Hoppa till innehåll
Språklyft

Proteiner & enzymer

Proteiner är polymerer av aminosyror och har funktioner som katalysatorer, transportörer, receptorer och strukturella komponenter. Deras funktion beror på den tredimensionella struktur som uppstår genom samspelet mellan många kemiska krafter.

  • Nivå 2

Förstå → Se exempel → Träna

Förstå

Aminosyror och peptidbindningar

En aminosyra har en aminogrupp, en karboxylgrupp och en varierande sidokedja bunden till α-kolet. När två aminosyror kopplas samman bildas en peptidbindning genom en kondensationsreaktion.

Primär till tertiär struktur

Primärstrukturen är aminosyrasekvensen. Sekundärstruktur som α-helix och β-flak stabiliseras främst av vätebindningar i ryggraden. Tertiärstrukturen uppstår genom interaktioner mellan sidokedjor, exempelvis jonbindning, vätebindning, hydrofoba interaktioner och disulfidbryggor.

Proteinets form styr funktionen

Ett proteins bindningsytor och aktiva säten är beroende av korrekt tredimensionell struktur. Förändringar i pH, temperatur eller lösningsmiljö kan störa interaktionerna och därmed ändra funktionen.

Enzymer som katalysatorer

Enzymer sänker aktiveringsenergin genom att stabilisera reaktionens övergångstillstånd och ge en gynnsam reaktionsväg. De ändrar inte reaktionens ΔG eller jämviktskonstant och förbrukas inte netto.

Substratspecificitet och reglering

Det aktiva sätets form och kemiska miljö gör att vissa substrat binder bättre än andra. Enzymaktivitet kan påverkas av substratkoncentration, temperatur, pH samt inhibitorer och regulatoriska molekyler.

Denaturering

Vid denaturering störs proteinets högre struktur utan att peptidbindningarna i primärstrukturen nödvändigtvis bryts. Ett denaturerat enzym kan därför förlora sin funktion även om aminosyrasekvensen är oförändrad.

Exempel

Exempel: enzym och temperatur

  • När temperaturen ökar rör sig molekyler snabbare och reaktionshastigheten kan först öka.
  • Vid för hög temperatur kan svaga interaktioner som stabiliserar proteinstrukturen störas.
  • Det aktiva sätets form förändras och substratet binder sämre.
  • Aktiviteten minskar då kraftigt trots att fler molekyler har hög rörelseenergi.

Så gör du

  1. 1Identifiera proteinets aminosyror eller funktionella delar.
  2. 2Koppla aminosyrasekvens till möjliga intermolekylära interaktioner.
  3. 3Förklara hur interaktionerna stabiliserar den tredimensionella strukturen.
  4. 4Koppla struktur till proteinets eller enzymets funktion.
  5. 5Analysera hur pH, temperatur eller regulatorer kan påverka funktionen.

Vanliga misstag

Vanligt misstag

Enzymer höjer reaktionens energi så att den kan ske.

Bättre

Enzymer sänker aktiveringsenergin genom en alternativ reaktionsväg.

Reaktionens totala energiskillnad ändras inte.

Vanligt misstag

Denaturering betyder att alla peptidbindningar bryts.

Bättre

Denaturering innebär främst att sekundär-, tertiär- eller kvartärstruktur störs.

Primärstrukturen kan vara kvar.

Vanligt misstag

Alla aminosyrors sidokedjor har samma kemiska egenskaper.

Bättre

Sidokedjor kan vara opolära, polära, sura, basiska eller på andra sätt reaktiva.

Skillnaderna driver mycket av proteinveckningen och funktionen.

Fundera

Varför är det rimligt att beskriva enzymer både med organisk kemi och med reaktionskinetik?

Träna

Övning

Varför kan ett enzym förlora sin funktion när pH ändras kraftigt även om peptidbindningarna inte bryts?

Sammanfattning

  • Proteiner byggs av aminosyror sammanbundna med peptidbindningar.
  • Proteinets struktur stabiliseras av flera typer av kemiska interaktioner.
  • Form och kemisk miljö avgör proteinets funktion.
  • Enzymer sänker aktiveringsenergin men ändrar inte jämviktsläget.
  • Denaturering kan förstöra funktion utan att primärstrukturen bryts ned.

Relaterade genomgångar

Fortsätt med något som hänger ihop med den här genomgången.